Витамины и аминокислоты (11387)

Посмотреть архив целиком

ЭЛЕМЕНТАРНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ.

При анализе белковых веществ были найдены в определённых соотношениях углерод, кислород, водород, азот, фосфор, сера. Так, например, в белках содержится углерода от 50,6 до 54,5%,кислорода от 21,5 до 23,5%,азота от15,0 до 17,6%,водорода от 6,5 до 7,3%,серы от 0,3 до 2,5%фосфора от 0,5 до 0,6%.

Количество белков в тканях определяют по содержанию в них общего азота, умножая полученное число на коэффициент 6,25.Этим методом вычисляют содержание белка в тканях, жидкостях, препаратах и т.п.

В сухом веществе мозга содержится белков почти в два раза меньше по сравнению с мышечной тканью. Наименьшее количество белков имеется в костной ткани и зубах.


МОЛЕКУЛЯРНЫЙ ВЕС БЕЛКОВ.

Белки являются высокомолекулярными органическими соединениями. Молекулярный вес белков колеблется в больших пределах - от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Используя метод ультрацентрифугирования, шведский физик и химик Сведберг получил данные, которые были подтверждены немецким исследователем Бергманом при помощи химического анализа продуктов гидролиза белка, т.е. аминокислот.

Молекулярные веса белков различаются между собой. Наименьшим молекулярным весом обладает рибонуклеаза, а наибольшим - фибриноген крови.

Цифры, характеризующие молекулярные веса белков, у различных авторов довольно близки, несмотря на то, что они определяли их различными методами. Кон определял молекулярные веса белков по содержанию серы и железа, Сведберг – методом ультрацентрифугирования, а Бергман - по аминокислотному составу.

Определение молекулярного веса методом криоскопии (по температуре замерзания растворов) и эмбулиоскопии (по температуре кипения) для исследования белков не подходит, так как их растворы не дают резкого снижения температуры, а при нагревании белки разрушаются.


ФОРМА БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ.

В природе встречаются белковые частицы, как в виде нитей - фибрилл, так и в виде шариков - глобул. Иногда фибриллярная и шаровидная форма встречаются в виде комплекса, как, например, в мышечной ткани комплекс актина с миозином.

Фибриллярные белки содержатся и в крови в виде фибриногена. Глобулярными белками являются альбумин и глобулин крови.

В настоящее время считают, что белковые вещества мышцы, выполняюшие сократительную функцию, имеют фибрилярную форму, а белковые вещества, выполняющие питательную функцию, - шаровидную форму.


РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКОВ.

Белковые вещества как высокомолекулярные соединения в водной среде дают коллоидные растворы. Каждая коллоидная частица вступает во взаимодействие с водой, в результате чего вокруг неё образуется водная или сольватная оболочка. В водной среде белковые соединения обладают электрическим зарядом благодаря наличию в аминокислотах полярных групп:


ОСАЖДАЕМОСТЬ БЕЛКОВ.

В растворах белки крайне не устойчивы и легко выпадают в осадок от прибавления различных солей и водоотнимающих средств. Белки можно осадить спиртом, ацетоном, растворами сернокислого аммония, крепкой соляной кислотой, трихлоруксусной и пикриновыми кислотами, танином и многими другими реактивами. В зависимости от задачи, которую ставит исследователь, он использует тот или иной осадитель. Если необходимо выделить из раствора белки неизменными, то используют чаще всего соли сернокислого аммония. При этом в зависимости от концентрации соли в осадок будут переходить разные белковые фракции. Так, например, альбумин крови осаждается только при полном насыщении сернокислым аммонием, а глобулин - при полунасыщении.

Для выделения ферментов широко используется ацетон. Как соль сернокислого аммония, так и ацетон почти не денатурируют белковые вещества, в то время как этиловый спирт, хотя и является хорошим осадителем белков, вызывает их денатурацию. Этим пользуются исследователи тогда, когда нужно законсервировать какие-либо ткани животных и растений. Танин используется как хорошее средство при дублении кожи и предотвращения сильной интоксикации продуктами распада белков.

Денатурация белка приводит к нарушению упорядоченной структуры белковой молекулы, к снижению растворимости и биологической активности, увеличению вязкости и т.п.


ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКАЯ ТОЧКА БЕЛКОВ.

Изоэлектрической точкой называют такую концентрацию водородных ионов, т.е. такое значение , при котором имеется равновесная концентрация положительных и отрицательных зарядов у белковой молекулы.

При изоэлектрической точке молекула белка электронейтральна и не передвигается в электрическом поле.

В таком состоянии молекулы белка легко могут выпасть в осадок, чем и пользуются при разделении белковых веществ при их совместном присутствии.

Большинство белков имеют изоэлектрическую точку при  от 4 до 8.Изоэлектрическая точка фермента желудочного сока пепсина находятся в резко кислой среде,=1,0,а цитохрома  - в резко щелочной среде,=10,65.

Белковые вещества в водной среде проявляют свойства амфотерности, т.е. они ведут себя и как кислоты, имея карбоксильные группы, и как основания, благодаря наличию аминных групп. Но если раствор белка подкислять, то его кислотная диссоциация будет подавляться, и белок будет заряжаться положительно - образуется катион белка. Если добавлять щёлочь, то щёлочная диссоциация белка будет подавляться, белок будет заряжаться отрицательно, появится анион белка.


ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ.

Первые исследования о составе белковых веществ были выполнены итальянским учёным Браконо, который установил, что при гидролизе желатины получается кристаллическое вещество, обладающее сладким вкусом, за что это соединение было названо гликоколом (glicos - сладкий). По химическому составу это была аминоуксусная кислота. Понадобилось около 80 лет, чтобы доказать, что все белки состоят из аминокислот. К 1900 г. уже было известно 15 аминокислот, входящих в состав белковых веществ. Заслуга в расшифровке структурных единиц белков принадлежит немецкому исследователю Фишеру, который, используя 6 N соляную кислоту, подверг гидролизу многочисленные белковые соединения, встречающиеся в природе. В гидролизате белков им были обнаружены аминокислоты, различающиеся между собой по числу аминных и карбоксильных групп, по числу открытых и замкнутых цепочек.

Наличие карбоксильных групп можно выявить титрованием щёлочью, предварительно связав группы форльдегидом (метод Серенсена,1909).

Аминные группы в аминокислотах можно определить при помощи реакции с азотистой кислотой (метод Ван-Слайка,1910).

Оба эти метода широко используются и в настоящее время при анализе продуктов гидролиза белка.

Позднее были разработаны методы количественного определения отдельных аминокислот. В последние годы для разделения аминокислот широко применяется метод хроматографического анализа, предложенный русским учёным М.С.Цветом ещё в 1903 г.


КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ.

В настоящее время в природных белках найдено 20 различных аминокислот, которые разделяются по числу аминных и карбоксильных групп на: 1.)моноаминомонокарбоновые; 2.)диаминомонокарбоновые; 3.)моноаминодикарбоновые; 4.)диаминодикарбоновые; 5.)гомоциклические; 6.)гетероциклические.


МОНОАМИНОМОНОКАРБОНОВЫЕ КИСЛОТЫ.

В группу моноаминокарбоновых входят аминокислоты, содержащие одну аминную и одну карбоксильную группу. Сюда относятся слейдующие аминокислоты: глицин, аланин, валин, лейцин и изолейцин, а также содержащие оксигруппу серин, треонин и серусосодержащие кислоты - цистеин, цистин и метионин.

Строение этих аминокислот видно из приведенных ниже формул. В водной среде эти аминокислоты электронейтральны, так как они образуют внутренние соли благодаря взаимодействию аминной и карбоксильной групп.


ДИАМИНОМОНОКАРБОНОВЫЕ КИСЛОТЫ.

В эту группу входят три аминокислоты: орнитин, аргинин, лизин.

При растворении этих аминокислот в воде они будут проявлять основные, т.е. щелочные, свойства, так как у них преобладают аминные группы. При электрофорезе эти аминокислоты направятся к катоду.


МОНОАМИНОДИКАРБОНОВЫЕ КИСЛОТЫ.

В эту группу входят имеющие одну аминную и две карбоксильных группы. Сюда относятся: аспарагиновая и глютаминовые кислоты. В водной среде эти кислоты будут давать, кислую реакцию, а при электрофорезе они направятся к аноду. Аспарагиновая кислота была открыта в 1884 г., глютаминовая ─ 1886 г. В белковых веществах эти аминокислоты встречаются в больших количествах и играют важную роль в соединениях, связывающих аммиак и являющиеся донаторами аммиака в тканях.


ДИАМИНОДИКАРБОНОВЫЕ КИСЛОТЫ.

В белках, выделенных из некоторых бактерий, найдена аминокислота, содержащая две карбоксильных и две аминных группы. Эта кислота получила название диаминопимелиновой.


ГОМОЦИКЛИЧЕСКИЕ (АРОМАТИЧЕСКИЕ) АМИНОКИСЛОТЫ.

К числу гомоциклических аминокислот принадлежат две кислоты: тирозин (параоксифенилаланин), открытый в 1846 г., и фенилаланин, открытый 1880 г. Эти кислоты играют важную роль в организме.


ГЕТЕРОЦИКЛИЧЕСКИЕ АМИНОКИСЛОТЫ.

В ряду гетероциклических аминокислот встречаются слейдующие аминокислоты: пролин, оксипролин, гистидин, триптофан. По своей химической природе эти аминокислоты являются производными гетероциклических соединений.

Пролин и оксипролин содержат в своём составе гетероцикл пирродилина, гистидин - имидазол, а триптофан - индол. Пролин и оксипролин встречаются в больших количествах в белках соединительной ткани - коллагенах.


Случайные файлы

Файл
72467-1.rtf
18148-1.rtf
151838.rtf
102552.rtf
104684.rtf




Чтобы не видеть здесь видео-рекламу достаточно стать зарегистрированным пользователем.
Чтобы не видеть никакую рекламу на сайте, нужно стать VIP-пользователем.
Это можно сделать совершенно бесплатно. Читайте подробности тут.