Коровье бешенство (Doc1)

Посмотреть архив целиком

Но откуда вообще взялась эта напасть?

Ведь раньше коровье бешенство было экзотикой, болезнь Кройцфельдта - Якоба почти не встречалась, а теперь в одной только Великобритании зарегистрировано 177 тысяч случаев коровьего бешенства, от болезни Кройцфельдта - Якоба скончались 88 человек! Многие люди имеют представление, будто мы живём в некоем зафиксированном мире. На самом же деле мы живём в мире, который постоянно изменяется. Эволюция вирусов, эволюция бактерий, эволюция всего Того, что может вызывать патологические состояния, происходит постоянно. Эволюционирует вирус СПИДА, то есть постоянно появляются его новые формы, мутации. Эволюционирует вирус гриппа. И поэтому неудивительно, что то, что происходит сейчас с болезнью бешенства коров, – это тоже случай такой эволюции, но эволюции не без вмешательства человека. Но это не означает, что были некие лаборатории, которые создали прионы как оружие и потом пытались его использовать, – это полный абсурд. Что скорее всего произошло – что люди начали использовать продукты животного происхождения для скармливания самим же животным, что является совершенно противоестественным: как все мы знаем, коровы – это травоядные. Но для Того, чтобы коровы были более мясистыми и, соответственно, коммерчески более выгодными, им начали скармливать пищу, которая содержит много белков. Эта пища производится из таких же коров или других животных. Таким образом, в пищу стали попадать вещи, которые в ходе нормальной эволюции никогда в пищу коров не попадали. Скорее всего, когда - то, на каком - то этапе, какая - то из коров – или какое - то другое животное – заболели болезнью бешенства коров. Ясно, что если существуют болезни, которые вызываются прионами, то они могли возникнуть и среди коров. Но если бы эта корова не была использована для Того, чтобы из неё делать корм для другой коровы, и не попала бы ей в пищу, то проблема развития болезни не возникла бы, потому что – как и в случае людоедов, которых открыл Гайдушек, – для Того, чтобы заразиться этой болезнью, нужно съесть больное животное или поражённый болезнью орган больного животного. Что и произошло. И болезнь бешенства коров стала распространяться потому, что коровам стали скармливать продукты животного происхождения, в том числе и те, что уже были заражены болезнью бешенства коров.

Откуда взялась эпидемия

Почему же редкая болезнь вдруг приняла характер коровьей эпидемии? Примерно восемь лет назад ученые высказали предположение, что основной источник заражения крупного рогатого скота в Англии - мясокостная мука, получаемая из туш овец (среди которых были и животные, больные скрейпи) и добавляемая в корма. Правда, костную муку добавляли в коровий рацион и 50 лет назад, а эпидемия коровьего бешенства разразилась лишь недавно. Все дело в том, что 15 лет назад в Великобритании была изменена технология переработки туш овец на костную муку - опущены некоторые стадии высокотемпературной обработки. В результате этого возбудитель сохранил свою активность и коровы массово заболели губчатообразной энцефалопатией. Скорее всего, коровье бешенство передается через корм, а не от одного животного к другому непосредственно. Поэтому в стаде иногда болеют всего лишь одна - две коровы. Но велика вероятность Того, что болезнь передается коровьему потомству - от родителей к детям.

Любая из перечисленных болезней может иметь три варианта возникновения:

а) инфекционный (уже упомянутый),

б) наследственный,

в) спорадический, то есть появление, казалось бы, без видимых причин, когда не просматривается ни наследственной предрасположенности, ни инфекции.


Оказывается, очень даже бывают. Дело в том, что в индустриально развитой Западной Европе для откорма скота используют так называемые белковые добавки. Один американский ветеринар утверждал, что эти добавки изготавливают из мяса погибших и издохших от болезней животных и птиц. Причем дохлых "домашних любимцев" перерабатывают вместе с противоблошиными ошейниками, испортившееся мясо из супермаркетов - с полиэтиленовой упаковкой. (Из этой же массы, кстати, изготавливают и расхваленные рекламой корма для собак и кошек.) Получается, что буренок кормят продуктом, в котором содержится мясо их родичей. "Прионовый бунт" в организме коровы - каннибала приводит к возникновению инфекции губчатого энцефалита, которая опасна и для человека, стоящего следом за коровой в пищевой цепочке.

Что скорее всего произошло - что люди начали использовать продукты животного происхождения для скармливания самим же животным, что является совершенно противоестественным: как все мы знаем, коровы - это травоядные. Но для Того, чтобы коровы были более мясистыми и, соответственно, коммерчески более выгодными, им начали скармливать пищу, которая содержит много белков. Эта пища производится из таких же коров или других животных. Таким образом, в пищу стали попадать вещи, которые в ходе нормальной эволюции никогда в пищу коров не попадали.

Хорошие и плохие прионы

Тут требуется небольшое пояснение: молекулы белка, представляющие собой, как известно, длинные цепочки из остатков аминокислот, имеют и вполне определённую пространственную организацию. Поэтому, характеризуя белок, учёные говорят о его первичной, вторичной, третичной, а в отдельных случаях и о четвертичной структурах. Первичная структура белка отражает его аминокислотную последовательность, т. е. порядок чередования аминокислотных остатков в молекуле.

Вторичная структура белка отражает конформацию молекулы, т. е. способ её скручивания в пространстве. Одна из наиболее распространённых моделей – спираль.

Третичная структура белка отражает трехмерную конфигурацию уже скрученной молекулы в пространстве. Скажем, та же самая спираль, но ещё и изогнутая.

Ну, а четвертичная структура белка образуется за счет взаимодействия между разными молекулами и характерна лишь для некоторых белков, например гемоглобина.

Каждый белок имеет свою постоянную неизменную структуру, по которой клетка его идентифицирует. Это своего рода пароль, ключ к замку. Любой белок с незнакомой клетке структурой является для неё чужеродным и подлежащим инактивации. Так что же делают прионы? Профессор Тараховский поясняетПрионы способны переводить белок из конформации обычной в конформацию необычную, которая клеткой воспринимается как нечто чужеродное, и клетка пытается этот белок уничтожить, превратить в нечто такое, что не может быть использовано клеткой, и этот белок становится нерастворимым. То есть он превращается в какие - то частички, и эти частички образуют нити, или тяжи, которые не имеют практически уже никакой функции – той, что выполняли эти белки. Они просто заполняют клеточное пространство. То есть с точки зрения клетки она выполнила свою функцию, потому что она инактивировала белок неправильной конформации. Но для клетки эта инактивация имеет чудовищные последствия, потому что эти нефункциональные белки, накапливаясь в клетке, её практически убивают. И многие клетки, содержащие эти белки, погибают. Ужас заключается в том, что эти прионы обладают способностью, связываясь с белками, переводить их в такую конформацию, которая потом не возвращается назад. Таким образом, это практически необратимый процесс.

Впрочем, такой трансформации подвергаются не все белки подряд, а лишь те же прионы. Дело в том, что ген, кодирующий первичную структуру прионов, то есть определяющий свойственную им последовательность аминокислот, найден не только у всех людей, но и вообще у всех млекопитающих и даже у некоторых птиц. Это значит, что в природе существуют как минимум две формы соответствующего белка – нормальная, всегда присутствующая в организме людей и животных, и патогенная, которая, собственно, и именуется прионом. Сам термин " прион " - это сокращение словосочетания "infectious protein", то есть "инфекционный белок". Больше всего прионных белков в мозге, гораздо меньше – в лёгких, кишечнике, селезёнке, ещё меньше – в мышцах. Пока прионный белок находится в обычной форме – она именуется альфа - конформацией, – он хорошо растворяется в биологических жидкостях и способен выполнять свойственную ему функцию – правда, учёные пока не знают, какую именно. Однако изредка и по неизвестным пока причинам этот белок принимает иную, аномальную форму – её называют бета - конформацией, – образует нерастворимые агрегаты и выступает как чужеродное и вредное для организма тело, в конечном счёте разрушая работу всей нервной системы.

Прион - это обычный белок. Он есть у каждого из нас на поверхности нервных клеток. В своем нормальном состоянии его молекула скручена определенным образом. По какой - то причине она может раскрутиться и приобрести "неправильную" пространственную конфигурацию. "Неправильные" распрямленные молекулы прионов легко склеиваются друг с другом, на нервной клетке образуются белковые бляшки, и она погибает. На месте погибшей нервной клетки образуется пустота - вакуоль, заполненная жидкостью. Постепенно весь мозг превращается в дырчатую субстанцию, похожую на губку, и человек или животное погибает.

Пути переноса генетической информации в клетке обобщает предложенная Ф. Криком так называемая центральная догма молекулярной биологии (рис. 1) [3]. Основной путь переноса: от генов - дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК), способной к самовоспроизведению, - к рибонуклеиновой кислоте (РНК), иногда способной к самовоспроизведению, и, наконец, - к белкам. На этом этапе заканчивается путь переноса информации. Она не возвращается к нуклеиновым кислотам, а белки не способны к самовоспроизведению. До последнего времени считалось аксиомой, что чередование аминокислотных остатков в полипептидных цепях, то есть первичная структура белков, однозначно определяет характер их складывания и тем самым функциональную активность [4, 5]. Эти представления были поколеблены в значительной степени благодаря исследованиям, о которых пойдет речь дальше.

МОЛЕКУЛЯРНАЯ ГЕНЕТИКА ПРИОНОВ МЛЕКОПИТАЮЩИХ

Инфекционное начало оказалось ассоциированным именно с упомянутыми белковыми образованиями головного или спинного мозга. При этом белок - прион (РгРSc) из этих высокомолекулярных агрегатов и растворимый неинфекционный белок (РгРC) здоровых особей имеют одинаковую первичную структуру, то есть одинаковую аминокислотную последовательность, но различаются по вторичной и третичной структуре, то есть характером укладки полипептидной цепи (рис. 2).


Случайные файлы

Файл
72405-1.rtf
135364.doc
8275.rtf
93939.rtf
174620.rtf




Чтобы не видеть здесь видео-рекламу достаточно стать зарегистрированным пользователем.
Чтобы не видеть никакую рекламу на сайте, нужно стать VIP-пользователем.
Это можно сделать совершенно бесплатно. Читайте подробности тут.